PRESENTAZIONE

Il corso è strutturato in due moduli: Biologia strutturale e Nanotecnologie

Il modulo di Biologia strutturale è rivolto agli studenti dei corsi magistrali di Biotecnologie, Scienze Biologiche, Chimica, Scienze dei materiali.

OBIETTIVI E CONTENUTI

OBIETTIVI FORMATIVI

Il corso è strutturato in due moduli: Biologia strutturale e Nanotecnologie. Il modulo di Biologia strutturale intende fornire le basi per la comprensione della struttura tridimensionale di macromolecole di interesse biochimico e biotecnologico quali proteine ed acidi nucleici, correlando, attraverso diversi esempi di letteratura, gli aspetti funzionali a quelli strutturali. Il modulo di Nanotecnologie ha come obiettivo quello di fornire agli studenti una panoramica delle più recenti ed avanzate nanobiotecnologie e nanobiomateriali. In particolare, i due aspetti di applicazione di nanobioscienze e nanobiotecnologie sono esposti: proteomica strutturale e proteomica funzionale. Nel primo caso, il nuovo metodo di nanocristallografia di proteine e le tecniche avanzate di radiazione di sincrotrone, incluso quella di luce di sincrotrone micro e nano-focalizzata ad alta intensità e le nuove tendenze in materia di riduzione danni da radiazione sono presentati. Nel secondo caso, le tecnologie più innovative di microarray di proteine NAPPA (Nucleic Acid Programmable Array) e loro labelling in fluorescenza cosi come la tecnologia senza labelling sono dimostrate. In entrambi i casi l'applicazione alla medicina rigenerativa sono sottolineate.

OBIETTIVI FORMATIVI (DETTAGLIO) E RISULTATI DI APPRENDIMENTO

Il modulo di Biologia strutturale intende fornire le basi per la comprensione della struttura tridimensionale di macromolecole di interesse biochimico e biotecnologico quali proteine ed acidi nucleici, correlando, attraverso diversi esempi di letteratura, gli aspetti funzionali a quelli strutturali.

MODALITA' DIDATTICHE

Lezioni frontali. Esercitazioni in laboratorio

PROGRAMMA/CONTENUTO

Legami chimici che stabilizzano i polipeptidi: legami covalenti (legame peptidico e sue proprietà), legame a idrogeno, ponti salini, legame idrofobico ed interazioni elettrostatiche deboli. Strutture molecolari, e loro stabilità. Principali classi di molecole organico biologiche e costituzione di acidi nucleici e proteine. Struttura degli acidi nucleici. Struttura primaria e secondaria di DNA e RNA e loro integrazione nel genoma. Struttura terziaria di tRNA e rRNA. Metodi per la definizione della struttura primaria degli acidi nucleici. Struttura quaternaria del ribosoma (integrazione rRNAproteine). Cenni sulla struttura dei cromosomi umani. Struttura e funzione delle proteine. Metodi per la definizione della struttura primaria delle proteine; degradazione di Edman, spettrometria di massa elettrospray e MALDI a singolo (MS) o a più analizzatori (MS/MS). Livelli di organizzazione strutturale delle proteine (struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria). Motivi e domini. Dinamica e termodinamica dei processi di folding. Evoluzione molecolare, conservazione del fold tridimensionale (evoluzione divergente, evoluzione convergente) e topologie proteiche Classificazione della struttura delle proteine in gerarchie strutturali a dettaglio crescente. Correlazione delle strutture con l’attività biologica delle proteine (esempi di letteratura). Principi di cristallizzazione e analisi dei cristalli di macromolecole biologiche. Principi di idrodinamica e modelli per lo studio delle proteine a bassa risoluzione. Metodi grafici di rappresentazione delle proteine:, Lesk & Hardman, RIBBON, TOPS. Superficie di Van der Waals.. Superfici proteiche ed interazioni con altre proteine, ligandi e acidi nucleici. Criteri per il riconoscimento di siti di legame e catalisi. Catalisi e cinetica enzimatica: e meccanismi di azione di alcune classi di enzimi di interesse biologico, biotecnologico e biomedico.

TESTI/BIBLIOGRAFIA

Struttura e funzioni delle proteine - Petsko G. A.; Ringe D. – Zanichelli

Introduzione alla struttura delle proteine - Branden C., Tooze J. - Garland Pub

DOCENTI E COMMISSIONI

Commissione d'esame

GIANLUCA DAMONTE (Presidente)

ALBERTO GIOVANNI DIASPRO (Presidente)

ENRICO MILLO

PIER PAOLO POMPA

ANNALISA SALIS

LEZIONI

INIZIO LEZIONI

01/03/2019

Orari delle lezioni

L'orario di questo insegnamento è consultabile all'indirizzo: Portale EasyAcademy

ESAMI

MODALITA' D'ESAME

Esame orale della durata di circa 30-40 minuti/studente sugli argomenti trattati a lezione.
Di solito vengono poste allo studente tre domande di difficoltà crescente volte a valutare il grado di approfondimento della materia e di preparazione dello studente. 

MODALITA' DI ACCERTAMENTO

Accertamento delle conoscenze di: struttura e funzione delle proteine, meccanismi di catalisi enzimatica enzimologia, struttura  e funzione acidi nucleici 

Calendario appelli