PRESENTAZIONE

Il corso è strutturato in due moduli: Biochimica II e Biologia strutturale.

Il modulo di Biologia strutturale è rivolto agli studenti dei corsi magistrali di Biotecnologie, Scienze Biologiche, Chimica, Scienze dei materiali.

OBIETTIVI E CONTENUTI

OBIETTIVI FORMATIVI

"The Structural Biology course aims to provide the basis for understanding the three-dimensional structure of macromolecules of biochemical and biotechnological interest such as proteins and nucleic acids. The functional aspects to structural ones will be discussed through various examples present in the literature."

OBIETTIVI FORMATIVI (DETTAGLIO) E RISULTATI DI APPRENDIMENTO

Il modulo di Biologia strutturale intende fornire le basi per la comprensione della struttura tridimensionale di macromolecole di interesse biochimico e biotecnologico quali proteine ed acidi nucleici, correlando, attraverso diversi esempi di letteratura, gli aspetti funzionali a quelli strutturali.

MODALITA' DIDATTICHE

Lezioni frontali. Esercitazioni in laboratorio

PROGRAMMA/CONTENUTO

Legami chimici che stabilizzano i polipeptidi: legami covalenti (legame peptidico e sue proprietà), legame a idrogeno, ponti salini, legame idrofobico ed interazioni elettrostatiche deboli. Strutture molecolari, e loro stabilità. Principali classi di molecole organico biologiche e costituzione di acidi nucleici e proteine. Struttura degli acidi nucleici. Struttura primaria e secondaria di DNA e RNA e loro integrazione nel genoma. Struttura terziaria di tRNA e rRNA. Metodi per la definizione della struttura primaria degli acidi nucleici. Struttura quaternaria del ribosoma (integrazione rRNAproteine). Cenni sulla struttura dei cromosomi umani. Struttura e funzione delle proteine. Metodi per la definizione della struttura primaria delle proteine; degradazione di Edman, spettrometria di massa elettrospray e MALDI a singolo (MS) o a più analizzatori (MS/MS). Livelli di organizzazione strutturale delle proteine (struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria). Motivi e domini. Dinamica e termodinamica dei processi di folding. Evoluzione molecolare, conservazione del fold tridimensionale (evoluzione divergente, evoluzione convergente) e topologie proteiche Classificazione della struttura delle proteine in gerarchie strutturali a dettaglio crescente. Correlazione delle strutture con l’attività biologica delle proteine (esempi di letteratura). Principi di cristallizzazione e analisi dei cristalli di macromolecole biologiche. Principi di idrodinamica e modelli per lo studio delle proteine a bassa risoluzione. Metodi grafici di rappresentazione delle proteine:, Lesk & Hardman, RIBBON, TOPS. Superficie di Van der Waals.. Superfici proteiche ed interazioni con altre proteine, ligandi e acidi nucleici. Criteri per il riconoscimento di siti di legame e catalisi. Catalisi e cinetica enzimatica: e meccanismi di azione di alcune classi di enzimi di interesse biologico, biotecnologico e biomedico.

TESTI/BIBLIOGRAFIA

Struttura e funzioni delle proteine - Petsko G. A.; Ringe D. – Zanichelli

Introduzione alla struttura delle proteine - Branden C., Tooze J. - Garland Pub

DOCENTI E COMMISSIONI

Commissione d'esame

GIANLUCA DAMONTE (Presidente)

ANNALISA SALIS

LEZIONI

INIZIO LEZIONI

01 marzo 2018

Orari delle lezioni

L'orario di questo insegnamento è consultabile all'indirizzo: Portale EasyAcademy

ESAMI

Calendario appelli