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STRUCTURAL BIOLOGY AND NANOTECHNOLOGY (WITH LABORATORY)

CODICE 98800
ANNO ACCADEMICO 2022/2023
CFU
  • 4 cfu al 2° anno di 9018 SCIENZE CHIMICHE (LM-54) - GENOVA
  • 6 cfu al 1° anno di 10598 MEDICAL-PHARMACEUTICAL BIOTECHNOLOGY(LM-9) - GENOVA
  • 4 cfu al 1° anno di 9018 SCIENZE CHIMICHE (LM-54) - GENOVA
  • SETTORE SCIENTIFICO DISCIPLINARE BIO/10
    LINGUA Inglese
    SEDE
  • GENOVA
  • PERIODO 2° Semestre
    MATERIALE DIDATTICO AULAWEB

    PRESENTAZIONE

    Il corso è strutturato in due moduli: Biologia strutturale e Nanotecnologie

    Il modulo di Biologia strutturale è rivolto agli studenti dei corsi magistrali di Biotecnologie, Scienze Biologiche, Chimica, Scienze dei materiali.

    Il modulo di Biologia strutturale intende fornire le basi per la comprensione della struttura tridimensionale di macromolecole di interesse biochimico e biotecnologico quali proteine ed acidi nucleici, correlando, attraverso diversi esempi di letteratura, gli aspetti funzionali a quelli strutturali.

    Il modulo Nanotecnologie intende fornire le informazioni sui metodi avanzati delle nanotecnologie, utili per la biologia strutturale, nonché su strumentazione adeguata, sia di laboratorio che internazionale come sincrotroni e laser a elettroni liberi a raggi X (XFEL).

    OBIETTIVI E CONTENUTI

    OBIETTIVI FORMATIVI

    Il corso è strutturato in due moduli: Biologia strutturale e Nanotecnologie. Il modulo di Biologia strutturale intende fornire le basi per la comprensione della struttura tridimensionale di macromolecole di interesse biochimico e biotecnologico quali proteine ed acidi nucleici, correlando, attraverso diversi esempi di letteratura, gli aspetti funzionali a quelli strutturali.

     

    Il modulo Nanotecnologie ha come obiettivo quello a fornire agli studenti una panoramica delle più recenti e avanzate nanobiotecnologie utili per la biologia strutturale. In particolare, vengono presentati metodi di nanocristallografia proteica e tecniche avanzate di radiazione di sincrotrone, inclusa la radiazione di sincrotrone micro e nano-focalizzata e il Laser a elettroni liberi a raggi X (XFEL). Viene delineata l'applicazione dei recenti progressi nelle nanotecnologie alla risoluzione delle strutture atomiche 3D di proteine ​​importanti per le scienze della vita e dell'impatto industriale.

    OBIETTIVI FORMATIVI (DETTAGLIO) E RISULTATI DI APPRENDIMENTO

    La frequenza e la partecipazione alle attività didattche  previste (lezioni frontali ed esperienze di laboratorio) consentiranno allo studente di acquisire le conoscenze necessarie allo studio degli aspetti strutturali e funzionali delle macromolecole biologiche a livello molecolare.
    Nello specifico lo studente sarà in grado di comprendere, conoscere e descrivere gli approcci metodologici per lo studio e la predizione delle strutture tridimensionali delle macromolecole di interesse biologico.

    PREREQUISITI

    Requisiti fondamentali per lo studio della materia sono la conoscenza della chimica generale, organica e della biochimica.
    In particolare lo studente dovrà conoscere nel dettaglio argomenti quali pH ed equilibrio chimico. i principali gruppi funzionali e la loro reattività. le principali reazioni di interesse biochimico. 

    MODALITA' DIDATTICHE

    L’insegnamento si compone di lezioni frontali completate da attività di laboratorio. Sono previste attività finalizzate all’applicazione delle conoscenze acquisite in aula durante le lezioni frontali. 
    Le lezioni frontali in aula sono erogate mediante l'impiego di presentazioni multimediali e l'uso costante della lavagna per la scrittura di strutture molecolari e la descrizione di strumentazioni e metodiche

    PROGRAMMA/CONTENUTO

    Legami chimici che stabilizzano i polipeptidi: legami covalenti (legame peptidico e sue proprietà), legame a idrogeno, ponti salini, legame idrofobico ed interazioni elettrostatiche deboli. Strutture molecolari, e loro stabilità. Principali classi di molecole organico biologiche e costituzione di acidi nucleici e proteine. Struttura degli acidi nucleici. Struttura primaria e secondaria di DNA e RNA e loro integrazione nel genoma. Struttura terziaria di tRNA e rRNA. Metodi per la definizione della struttura primaria degli acidi nucleici. Struttura quaternaria del ribosoma (integrazione rRNAproteine). Cenni sulla struttura dei cromosomi umani. Struttura e funzione delle proteine. Metodi per la definizione della struttura primaria delle proteine; degradazione di Edman, spettrometria di massa elettrospray e MALDI a singolo (MS) o a più analizzatori (MS/MS). Livelli di organizzazione strutturale delle proteine (struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria). Motivi e domini. Dinamica e termodinamica dei processi di folding. Evoluzione molecolare, conservazione del fold tridimensionale (evoluzione divergente, evoluzione convergente) e topologie proteiche Classificazione della struttura delle proteine in gerarchie strutturali a dettaglio crescente. Correlazione delle strutture con l’attività biologica delle proteine (esempi di letteratura). Principi di cristallizzazione e analisi dei cristalli di macromolecole biologiche. Principi di idrodinamica e modelli per lo studio delle proteine a bassa risoluzione. Metodi grafici di rappresentazione delle proteine:, Lesk & Hardman, RIBBON, TOPS. Superficie di Van der Waals.. Superfici proteiche ed interazioni con altre proteine, ligandi e acidi nucleici. Criteri per il riconoscimento di siti di legame e catalisi. Catalisi e cinetica enzimatica: e meccanismi di azione di alcune classi di enzimi di interesse biologico, biotecnologico e biomedico.

    Definizione di nanotecnologie. Nanostrutture passive e attive, nanosonde e nanotecniche. Nanotecnologia di Langmuir-Blodgett per l'assemblaggio di proteine. Organizzazione proteica in mono e multistrati altamente ordinati. Microbilancia in cristallo di quarzo con fattore di dissipazione (QCM_D). Caratterizzazione AFM di nanofilm e nanocristalli proteici. Basi della cristallografia a raggi X delle proteine. Sorgenti di radiazione di sincrotrone, raccolta dati a raggi X, linee micro e nano focalizzate, danno di radiazione. Cristallizzazione proteica con nanotemplati, nanobiocristallografia. Laser a elettroni liberi a raggi X (XFEL) e cristallografia seriale a femtosecondi. Strutture proteiche di rilevanza scientifica e industriale.

    TESTI/BIBLIOGRAFIA

    Tutte le slides utilizzate durante le lezioni e altro materiale didattico saranno disponibili su AulaWeb prima dell'inizio delle lezioni insieme ad altro materiale bibliografico in formato pdf.

    I libri indicati sono suggeriti come testo di appoggio e sono disponibili e consultabili insieme ad altri libri per eventuali approfondimenti presso il docente.

    Testi consigliati per eventuali approfondimenti:                                                                              Struttura e funzioni delle proteine - Petsko G. A.; Ringe D. – Zanichelli
    Introduction to Protein Structure - Branden C., Tooze J. - Garland Pub

    Pechkova, E., Riekel, C., Structural Proteomics and Synchrotron Radiation, Pan Stanford Series on Nanobiotechnology Volume 3, pp. 1-447, (ISBN, Singapore, New Jersey and London) 2012.

    DOCENTI E COMMISSIONI

    Commissione d'esame

    GIANLUCA DAMONTE (Presidente)

    ALBERTO GIOVANNI DIASPRO

    EVGENIYA PESHKOVA

    LEZIONI

    INIZIO LEZIONI

    Le lezioni del secondo semestre avranno inizio a partire dall'inizio di marzo 2022.

    Orari delle lezioni

    L'orario di tutti gli insegnamenti è consultabile su EasyAcademy.

    ESAMI

    MODALITA' D'ESAME

    L'esame orale ha una durata media di circa 30 minuti/studente sugli argomenti trattati a lezione.
    Vengono poste allo studente tre domande di difficoltà crescente volte a valutare il grado di approfondimento della materia e di preparazione dello studente. 

    Per la parte di nanotecnologie (Prof.ssa Peshkova) l'esame sarà svolto in forma scritta con test a multiscelta.

     

    MODALITA' DI ACCERTAMENTO

    I dettagli sulle modalità di preparazione per l’esame e sul grado di approfondimento richiesto per ogni argomento saranno forniti all’inizio del corso e ribaditi durante lezioni ed esercitazioni.

    L’esame orale verterà sugli argomenti trattati durante le lezioni frontali e avrà lo scopo di valutare il raggiungimento del livello adeguato di conoscenze, la capacità di impiegare le nozioni teoriche per integrare i diversi concetti affrontati a lezione e sviluppati in laboratorio. Sarà anche valutata la capacità di esporre gli argomenti in modo chiaro e con una terminologia corretta.

    Calendario appelli

    Data Ora Luogo Tipologia Note
    26/01/2023 09:00 GENOVA Orale
    09/02/2023 09:00 GENOVA Orale
    23/02/2023 09:00 GENOVA Orale
    15/06/2023 09:00 GENOVA Orale
    16/06/2023 11:00 GENOVA Orale presso Aula 5 Polo Alberti (Via L.B. Alberti, n. 4)
    29/06/2023 09:00 GENOVA Orale
    30/06/2023 11:00 GENOVA Orale presso Aula 5 Polo Alberti (Via L.B. Alberti, n. 4)
    20/07/2023 09:00 GENOVA Orale
    21/09/2023 09:00 GENOVA Orale

    ALTRE INFORMAZIONI

    La frequenza alle lezioni  è  obbligatoria.