PRESENTAZIONE

L'insegnamento di chimica biologica prende in considerazione i principi generali della Chimica Biologica con particolare riferimento agli aspetti legati al metabolismo cellulare.

OBIETTIVI E CONTENUTI

OBIETTIVI FORMATIVI

L’'insegnamento di chimica biologica si pone l'obiettivo di fornire agli studenti le conoscenze fondamentali per comprendere i rapporti tra le strutture delle biomolecole e le loro funzioni nell’organismo umano. In particolare l’insegnamento pone l’attenzione sulle trasformazioni chimiche e le interazioni molecolari delle biomolecole, che sono indispensabili per la comprensione dei processi vitali delle cellule e degli organismi, con particolare riferimento ai processi metabolici ed ai meccanismi di regolazione degli stessi.

OBIETTIVI FORMATIVI (DETTAGLIO) E RISULTATI DI APPRENDIMENTO

Acquisizione delle conoscenze di base sulla struttura e funzione delle proteine con particolare attenzione a quelle dotate di attività enzimatica. Impiego di tali conoscenze per l’apprendimento, a livello molecolare, della Biochimica dei principali processi catabolici e anabolici. La partecipazione all'attività formativa (lezioni frontali) consentirà allo studente di acquisire le conoscenze necessarie per comprendere i meccanismi correlati al metabolismo cellulare. Lo studente dovrà inoltre acquisire una corretta terminologia sui principali aspetti della chimica biologica, in coerenza con le modalità di verifica dell'appendimento.

PREREQUISITI

Per affrontare efficacemente i contenuti dell’insegnamento sono necessarie le seguenti conoscenze di base: 1) strutture generali delle biomolecole 2) principi generali di chimica organica

MODALITA' DIDATTICHE

Le lezioni si svolgono nel I semestre  attraverso lezioni frontali che si avvalgono di proiezioni di diapositive.

PROGRAMMA/CONTENUTO

• INTRODUZIONE ALLA BIOCHIMICA

Compartimentalizzazione e trasporto cellulare.

• ENZIMI

Enzimi e loro proprietà. Cinetica enzimatica. Inibizione enzimatica.

• AMMINOACIDI E PROTEINE

Proprietà generali di un amminoacido standard. Legame peptidico e sua isomeria geometrica. Definizione di polipeptide e di proteina. Strutture proteine. Struttura del gruppo eme. Proprietà di legame con ossido di carbonio e con ossigeno della mioglobina e dell’emoglobina e loro struttura. Ruolo del pH e 2,3-Difosfoglicerato.

• COENZIMI E VITAMINE

Vitamine e Coenzimi. Coenzimi piridinici NAD e NADP: inter-conversioni ossido/riduttive con meccanismo di trasferimento dello ione idruro.

• METABOLISMO

Concetti generali (anabolismo e catabolismo) Molecole energetiche (ATP e coenzimi ridotti). Strategie produzione energia.

• GLUCOSIO E GLICOLISI

Trasporto glucosio. Trasportatori (GLUT).Schema glicolisi ed enzimi coinvolti. Esochinasi e glucochinasi.PFK1.Piruvato chinasi. Regolazione glicolisi. Glicolisi anareobica. Fermentazione alcolica.

• GLUCONEOGENESI

Substrati gluconeogenesi. Schema gluconeogenesi. Regolazione

• GLICOGENO

Struttura del glicogeno. Glicogeno muscolare ed epatico. Sintesi e demolizione. Regolazione ormonale(insulina e glucagone). Proteina chinasi e fosfatasi.

• VIA PENTOSO FOSFATI

Fase ossidativa e non ossidativa. NADPH. Glutatione. Glutatione perossidasi e reduttasi. Controllo della via dei pentosi. Malato deidrogenasi decarbossilante(enzima malico)

• CICLO DI KREBS

Decarbossilazione ossidativa piruvato. Complesso piruvato deidrogenasi e sua regolazione. Ciclo di Krebs e sua regolazione. Rendimento energetico. Reazioni anaplerotiche.

• LIPIDI

Struttura trigliceridi ed acidi grassi. Digestione ed assorbimento. Lipasi e sua attivazione . Carnitina. Ossidazione degli acidi grassi saturi, a numero di carbonio dispari e mono insaturi. Bilancio energetico. Regolazione. Corpi chetonici. Biosintesi acidi grassi saturi. Regolazione. Lipoproteine.

• FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA

Mitocondri. Equivalenti riducenti e loro produzione. Catena respiratoria. Complessi respiratori. Coenzima Q e citocromi. Potenziali redox. Teoria chemiosmotica di Mitchell. ATP-asi e produzione ATP. Rendimento fosforilazione ossidativa. Inibitori della fosforilazione ossidativa. Sistemi navetta per il trasporto di NADH citosol/mitocondri. (glicerofosfato, malato-aspartato). Traslocasi

• METABOLISMO AZOTATO

Amminoacidi e loro degradazione. Enzimi digestivi. Reazioni di transaminazione. Meccanismo azione transaminasi. Deamminazione del glutammato. Glutammina e glutammina sintetasi. Ciclo dell’alanina muscolo-fegato(alanina –glucosio). Ciclo dell’urea. Interazione cicli dell’urea e Krebs.

• METABOLISMO ENERGETICO:INTEGRAZIONE E REGOLAZIONE

Specializzazione metabolica degli organi. Ormoni e regolazione ormonale.

TESTI/BIBLIOGRAFIA

Principi di Biochimica - Garrett, Grisham - Editore: Piccin

I principi di biochimica di Lehninger - Nelson, Cox - Editore: Zanichelli

Biochimica - Stryer, Timoczcko, Berg - Editore: Zanichelli

Biochimica - Campbell, Farrell - Editore: EdiSES

Fondamenti di Biochimica - Voet, Voet, Pratt - Editore: Zanichelli

Fondamenti di Biochimica- L Pollegioni-  Editore EDISES

Materiale delle lezioni presente in  AulaWeb

DOCENTI E COMMISSIONI

Commissione d'esame

ENRICO MILLO (Presidente)

GIANLUCA DAMONTE

LEZIONI

INIZIO LEZIONI

Dal 25 settembre 2023

Orari delle lezioni

L'orario di tutti gli insegnamenti è consultabile all'indirizzo EasyAcademy.

ESAMI

MODALITA' D'ESAME

L'esame consiste in una prova orale e viene condotto dal docente titolare del corso.
L'esame orale consiste  nella risposta a domande poste dal docente su argomenti trattati durante l'insegnamento.
 

MODALITA' DI ACCERTAMENTO

Accertamento delle conoscenze di: struttura delle proteine, enzimologia, proteine che legano e trasportano ossigeno, metabolismo glucidico, lipidico e proteico, formule di struttura delle molecole coinvolte nei processi catabolici e anabolici.  Tale accertamento sarà verificato mediante domande volte a valutare  se lo studente ha compreso gli argomenti dell'insegnamento.I dettagli sulle modalità di preparazione per l’esame e sul grado di approfondimento richiesto per ogni argomento saranno forniti all’inizio del corso e ribaditi durante lezioni.
 Lo studente dovrà essere in grado di integrare le conoscenze acquisite  durante le lezioni frontali  con le competenze acquisite nel corso delle attività laboratoriali in casi specifici trattati durante l'insegnamento.
L’esame orale verterà principalmente sugli argomenti trattati durante le lezioni frontali e avrà lo scopo di valutare il raggiungimento del livello adeguato di conoscenze e la capacità di impiegare le nozioni teoriche . Sarà anche valutata la capacità di esporre gli argomenti in modo chiaro e con una terminologia corretta.

ALTRE INFORMAZIONI

La frequenza regolare alle lezioni  è fortemente raccomandata.

Si consigliano i casi con certificazione di DSA, di disabilità o di altri bisogni educativi speciali di contattare sia il referente di Dipartimento, sia il docente all’inizio delle lezioni per concordare modalità didattiche e d’esame che, nel rispetto degli obiettivi dell’insegnamento, tengano conto delle modalità di apprendimento individuali e forniscano idonei strumenti compensativi/dispensativi riconosciuti dal Servizio per gli studenti DSA di Ateneo.